prikaz prve stranice dokumenta Primjena računalnih pristupa različitih stupnjeva složenosti u svrhu razumijevanja strukture, dinamike i aktivnosti ljudske dipeptidil-peptidaze III
  Preuzmi
PDF 43.25 MB
disertacija
Primjena računalnih pristupa različitih stupnjeva složenosti u svrhu razumijevanja strukture, dinamike i aktivnosti ljudske dipeptidil-peptidaze III
Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2015. urn:nbn:hr:217:602523
Tomić, Antonija
Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
Kemijski odsjek

Citirajte ovaj rad

Tomić, A. (2015). Primjena računalnih pristupa različitih stupnjeva složenosti u svrhu razumijevanja strukture, dinamike i aktivnosti ljudske dipeptidil-peptidaze III (Disertacija). Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:602523

Tomić, Antonija. "Primjena računalnih pristupa različitih stupnjeva složenosti u svrhu razumijevanja strukture, dinamike i aktivnosti ljudske dipeptidil-peptidaze III." Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2015. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:602523

Tomić, Antonija. "Primjena računalnih pristupa različitih stupnjeva složenosti u svrhu razumijevanja strukture, dinamike i aktivnosti ljudske dipeptidil-peptidaze III." Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, 2015. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:602523

Tomić, A. (2015). 'Primjena računalnih pristupa različitih stupnjeva složenosti u svrhu razumijevanja strukture, dinamike i aktivnosti ljudske dipeptidil-peptidaze III', Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, citirano: 18.04.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:602523

Tomić A. Primjena računalnih pristupa različitih stupnjeva složenosti u svrhu razumijevanja strukture, dinamike i aktivnosti ljudske dipeptidil-peptidaze III [Disertacija]. Zagreb: Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet; 2015 [pristupljeno 18.04.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:602523

A. Tomić, "Primjena računalnih pristupa različitih stupnjeva složenosti u svrhu razumijevanja strukture, dinamike i aktivnosti ljudske dipeptidil-peptidaze III", Disertacija, Sveučilište u Zagrebu, Prirodoslovno-matematički fakultet, Zagreb, 2015. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:602523

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:217:602523
Prijavite se u repozitorij kako biste mogli spremiti objekt u svoju listu.
Podaci o radu
NaslovPrimjena računalnih pristupa različitih stupnjeva složenosti u svrhu razumijevanja strukture, dinamike i aktivnosti ljudske dipeptidil-peptidaze III
Naslov (engleski)Multi scale computational approaches to understand a structure, dynamics and activity of thehuman dipeptidyl-peptidase III
AutorAntonija Tomić
MentorSanja Tomić (mentor)
MBZ: 113604
Član povjerenstvaZlatko Mihalić (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaSanja Tomić (član povjerenstva)
MBZ: 113604
Član povjerenstvaMarija Abramić (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Zagrebu
Prirodoslovno-matematički fakultet
(Kemijski odsjek)
Zagreb
Datum i država obrane2015-04-24, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		PRIRODNE ZNANOSTI
Kemija
Univerzalna decimalna klasifikacija
(UDC)		54 - Kemija. Kristalografija. Mineralogija
Sažetak
Sažetak Dipeptidil-peptidaza III (DPP III) je o cinku ovisna egzopeptidaza koja katalizira reakciju hidrolize peptidne veze odcjepljujući dipeptid s N-kraja svojih supstrata. U okviru ove doktorske disertacije detaljno je istražena struktura i dinamika ljudske DPP III i njenih kompleksa primjenom računalnih pristupa različitih stupnjeva složenosti. Modeliranje je bilo temeljeno na trodimenzionalnim strukturama enzima određenim rentgenskom strukturnom analizom. Molekulsko-dinamičke (MD) simulacije slobodnog (bez vezanog liganda) enzima otkrile su veliku fleksibilnost proteina, a simulacije kompleksa DPP III sa sintetskim i peptidnim supstratima pridonijele su razumijevanju široke supstratne specifičnosti ovoga enzima, te u kombinaciji s računom slobodne energije omogućile određivanje najvjerojatnijeg i kemijski aktivnog načina vezanja supstrata. Aktivna konformacija enzima dodatno je potvrđena primjenom različitih MD metoda i hibridnim kvantno-mehaničkim molekulskomehaničkim (QM/MM) računima različitih načina koordinacije cinka. Mehanizam reakcije hidrolize određen je na modelnom sustavu sastavljenom od supstrata, aminokiselinskih ostataka koji neposredno sudjeluju u procesu katalize i ostataka koji koordiniraju ion cinka.
Sažetak (engleski)
The dipeptidyl-peptidase III (DPP III) is a zinc-exopeptidase that hydrolyzes dipeptide from the N-terminus of its substrates. In this thesis a structure and dynamics of ligand-free enzyme and its complexes is investigated in detail by multi scale computational approaches. Modeling study was based on the three-dimensional enzymes structures obtained by X-ray diffraction analysis. Molecular dynamics (MD) simulations of the ligand-free enzyme revealed large flexibility of the protein, while the simulations of DPP III in the complexes with synthetic and peptide substrates enabled understanding of its broad substrate specificity, and, in combination with the free energy calculations, helped in determination of the most probable and chemically active ligand binding mode. The active enzyme conformation was confirmed by different MD approaches as well as by the hybrid quantum mechanicsmolecular mechanics (QM/MM) calculation of the different zinc ion coordinations. The reaction mechanism was determined using the model system consisting of substrate, amino acids participating in catalysis and the residues that coordinate the zinc ion.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:217:602523
Studijski programNaziv: Kemija
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: poslijediplomski doktorski
Akademski / stručni naziv: doktor/doktorica znanosti, područje prirodnih znanosti, polje kemija (dr. sc.)
Vrsta resursaTekst
Opseg233 str. ; 30 cm
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
RepozitorijRepozitorij Prirodoslovno-matematičkog fakulteta
Datum i vrijeme pohrane2017-02-13 10:55:48

(©) Nacionalna i sveučilišna knjižnica u Zagrebu 2015. Sva prava pridržana. | Hrvatske bratske zajednice 4 p.p. 550, 10000 Zagreb, Hrvatska Tel. ++ 385 1 616-4040
OIB: 84838770814 | IBAN: HR66 2340 0091 1000 1008 1, Porezni broj (PDV identifikacijski broj) - VAT Number: HR84838770814
Prijava u repozitorij